Karbonhidratlara Giriş
|
1 |
Preklinik (Teorik) |
1 |
Öğr. Gör. Dr. Cemile Topcu |
Karbonhidratlara Giriş |
Karbonhidratlara Giriş |
Karbonhidratların biyokimyasal önemi
|
1 |
Preklinik (Teorik) |
2 |
Öğr. Gör. Dr. Cemile Topcu |
Karbonhidratların biyokimyasal önemi |
Karbonhidratların biyokimyasal önemi |
Monosakkaritler, Glikozid bağı ve Disakkaridlerler
|
2 |
Preklinik (Teorik) |
3 |
Öğr. Gör. Dr. Cemile Topcu |
Monosakkaritler, Glikozid bağı ve Disakkaridlerler |
Monosakkaritler, Glikozid bağı ve Disakkaridlerler |
Polisakkaridler ve Diğer Karbonhidratlar
|
2 |
Preklinik (Teorik) |
4 |
Öğr. Gör. Dr. Cemile Topcu |
Polisakkaridler ve Diğer Karbonhidratlar |
Polisakkaridler ve Diğer Karbonhidratlar |
Proteinlere giriş ve Aminoasitler
|
1 |
Preklinik (Teorik) |
5 |
Prof. Dr. Sevil Kurban |
Proteinler bütün canlı varlıkların en önemli ve hücrelerinde en bol bulunan bileşikleridir. Bütün biyolojik olaylarda hayati fonk vardır. Bir hücrede binlerce farklı özellik gösteren protein bulunabilir. Proteinler, amino asitlerin polimerleridir. Bir veya daha fazla polipeptid zincirinden oluşmuşlardır. Proteinler küçük peptidlerden (birkaç amino asid) yada büyük moleküler ağırlığa sahip polimerlerden oluşabilir. Basit proteinler asit, baz veya enzimler tarafından hidroliz edildikleri zaman yapıtaşları α-amino asitlere (aa) parçalanırlar. Bakterilerden en kompleks canlılara kadar tüm organizmalar 20 amino asit ve bu 20 amino asidin türevlerinden yapılmış proteinlerden oluşmaktadır. |
Aminoasit ve proteinlerin vücudumuz için önemi ve fonksiyonlarını öğrenir. |
Aminoasitlerin yapısı
|
1 |
Preklinik (Teorik) |
6 |
Prof. Dr. Sevil Kurban |
Proteinler amino asitlerden oluşmuştur. Amino asitlerin karboksil grubunun hemen yanında bulunan karbona α-karbon adı verilir. Bu karbona bir karboksil (-COOH) ve bir amino grubu (-NH3) kovalent olarak bağlıdır. Bu karbon 3. bağı daima hidrojen atomu ile yapar. bağda ise R ile gösterilen ve değişebilen bir yan zincir yer almaktadır. proteinlerin yapısına katılan 20 amino asit (prolin hariç), aynı karbona bağlı COOH ve NH2 ve H grubuna sahiptirler.Ve her aa’e göre değişen bir yan dal (R grubu) içermektedir.
Aminoasitlerin tüm fiziksel ve kimyasal özelliklerini bu R grupları belirler. Amino Asitlerin Sınıflandırılmaları:
Amino asitler sahip oldukları yan (R) grupların özelliklerine göre sınıflandırılırlar. amino asitlerin sınıflaması:
1. Alifatik yan zincirliler: Glisin,alanin,valin,lösin,izolösin. (Prolin).
2. Yapısında hidroksil (-OH) grubu bulunanlar: Serin,treonin,tirozin.
3. Yapısında kükürt atomları bulunanlar: Sistein,metionin.
4. İçinde asit grupları veya onların amidlerini taşıyan yan zincirliler: Aspartik asik,asparajin,glutamik asit,glutamin.
5. İçinde bazik gruplar taşıyan yan zincirliler: Arjinin,lizin,histidin.
6. İçinde aromatik halkalar taşıyanlar: fenilalanin,tirozin,triptofan.
7. İmino asitler: Prolin. |
Aminoasitlerin yapı, sınıflama, fiziksel ve kimyasal özelliklerini öğrenir. |
Aminoasit reaksiyonları
|
1 |
Preklinik (Teorik) |
7 |
Prof. Dr. Sevil Kurban |
Amino asitlerin karboksil grupları ile verdikleri tepkimeler
Amino asitlerin amino grupları ile verdikleri tepkimeler
Amino asitlerin amino ve karboksil gruplarının birlikte verdikleri tepkimeler
Amino asitlerin R grupları ile verdikleri tepkimeler (renk tepkimeleri)
Amino asitlerin tüm gruplarının katılımı ile verdikleri tepkime
Karboksil grupları ile verdikleri tepkimeler: peptit oluşturma, amid oluşturma, ester oluşturma, tuz oluşturma. Amino asitlerin karboksil grubundan karbondioksit çıkmasıyla biyojen aminler oluşur. Amino asitlerin amino grupları ile verdikleri tepkimeler:
Asitamid (peptit) oluşumu
Metillenme ile betainlerin oluşumu
Sanger ve edman tepkimesi
Van Slyke reaksiyonu
Sörensen titrasyonu
Aldehitlerle Schiff bazı oluşması
Deaminasyon ile -keto asitlerin oluşması
Amino asitlerin amino ve karboksil gruplarının birlikte verdikleri tepkime: Ninhidrin tepkimesi. Amino asitlerin R grupları ile verdikleri tepkimeler: Ksantoprotein tepkimesi, millon tepkimesi, pauly tepkimesi |
Amino asitlerin katıldığı önemli reaksiyonların öğrenilmesi |
Petid bağı ve proteinlerin yapısı
|
2 |
Preklinik (Teorik) |
8 |
Prof. Dr. Sevil Kurban |
Birincil yapı: bir proteindeki amino asitlerin dizilişidir.
İkincil yapı: hidrojen bağları ile kararlı kılınan, genellikle düzenli tekrarlanan yerel yapılardır. Bunların en yaygın örnekleri alfa sarmalı (alpha helix) ve beta yaprağıdır (beta sheet). Bir proteinin içinde farklı ikincil yapılara sahip pek çok bölge olabilir.
Üçüncül yapı: tek bir proteinin tamamının şekli, ikincil yapı-ların birbirleriyle olan uzaysal ilişkisi. Üçüncül yapı genelde en yaygın olarak bir hidrofobik çekirdeğin oluşmasıyla olur ama tuz köprüleri, hidrojen bağları, disülfit bağları ve hatta translasyon sonrası değişimler (post-translational modifica-tions) de olur.
Dördüncül yapı: Birden fazla protein molekülünün birbiriye etkileşmesiyle oluşan yapıdır.
Kısmi çift bağ karakterindedir (tek bağ ile çizilmesine karşın)
proteinlerin birincil yapısını oluşturan ve özel bir bağ olan peptid bağı kendi başına 2 rezonans yapının bir hibrididir (biri çift bağ).
C-N atomları arasındaki mesafe normalde görülen tek bağ mesafesinden daha kısadır. Primer yapıda birbirine yakın (genellikle) olan AAlerin,
molekül içindeki düzenli ya da düzensiz ilişkileri sonucunda sekonder yapı oluşur. en çok alfa heliks ve beta kırmalı tabaka görürülür. sekonder yapı hidrojen bağları ile stabilize edilir.
“Tersiyer” yapı hem bölgelerin katlanmasını hem de bölgelerin polipeptid içindeki son düzenini ifade eder.
Hidrofobik yan zincirler iç kısımda gömülü iken hidrofilik yan zincirler dış kısımdadır.
Bölgeler polipeptidlerin temel fonksiyonel ve üç boyutlu yapısal birimleridir.
Bölgelerin çekirdeği süpersekonder yapısal elemanların bir kombinasyonundan mg.
Her bölge polipeptid zincirindeki diğer bölgelerden göreceli (aslında bağlı) yapısal olarak bağımsız küçük bir protein özelliğine sahip olabilir—domen.
Primer, sekonder ve tersiyer yapıları bulunan polipeptid zincirlerini (birden fazla) n non-kovalent bağlarla bir arada tutulmas ile kuarterner yapı oluşur. |
proteinlerin birincil yapısını oluşturan ve özel bir bağ olan peptid bağı yapısı ve özellikleri ile proteinlerin sekonder, tersiyer ve quarterner yapılarının öğrenilmesi |
Yapısal proteinler
|
2 |
Preklinik (Teorik) |
9 |
Prof. Dr. Sevil Kurban |
vücudumuzda yapısal olarak en çok bulunan protein kollajendir. Önemli önemli yapısal proteinlerimizden olan kollajenin ve elastinin yapı ve fonksiyonu ile albumin başta olmak üzere önemli plazma proteinlerinin yapı ve fonksiyonu hakkında bilgi verilecektir. |
en önemli yapısal proteinlerimizden olan kollajenin ve elastinin yapı ve fonksiyonu ile plazma proteinlerinin yapı ve fonksiyonu öğrenilmeli |
Hemoglobin ve miyoglobinin yapısı
|
2 |
Preklinik (Teorik) |
10 |
Prof. Dr. Sevil Kurban |
hemoglabin ikisi idantik dört monomerden oluşmuş akciğerlerden dokulara oksijen taşıma fonksiyonu olan bir proteindir. Miyoglobin hemoglobinden aldığı oksijeni dokulara taşır. Tek monomerden oluşmuş bir proteindir. Bu derste hemoglobinin ve miyoglobinin yapısı ve akciğerlerde oksijen bağlayıp dokuda bırakabilmesinin ve fetal eritrositlerin erişkin eritrositlerinden oksijeni alıp fötal dokuya taşımasının mekanızması tartışılacaktır. hemoglobinin oksijen taşımasını etkileyen faktörler konuşulacaktır. |
Hemoglobin ve miyoglobinin yapısı ve oksijeni taşıma fonksiyonlarının biyokimyasal temelinin öğrenilmesi |
Lipitlere giriş ve yağ asitleri
|
2 |
Preklinik (Teorik) |
11 |
Prof. Dr. Sevil Kurban |
Organizmanın en önemli enerji kaynağını ve bu enerjinin başlıca depolanma şeklini oluştururlar. Enerji depolama, hücre membranında bulunma gibi yapısal fonksiyonları yanında vücutta pek çok önemli fonksiyonları vardır. Lipidlerin genel özellikleri, sınıflamasıi yağ asitlerinin yapı, isimlendirme ve sınıflaması HAKKINDA BİLGİ VERİLECEKTİR. |
bu derste lipidlerin genel özellikleri, sınıflamasıi yağ asitlerinin yapı, isimlendirme ve sınıflamasının öğrenilmesi hedeflenmektedir. |
Triacilgliserol, glikolipid ve fosfolipidler
|
2 |
Preklinik (Teorik) |
12 |
Prof. Dr. Sevil Kurban |
Triacilgliseroller lipitlerin depo şeklidir, hücrelerin sitozolünde yağ damlacıkları halinde bulunurlar.Gliserolün üç yağ asidi ile esterleşmesi ile meydana gelmişlerdir. Gliserofosfolipitler ise gliserolün bir ve ikinci hidroksil grubuna uzun zincirli iki yağ asidi üçüncü hidroksil grubuna ise kolin, etanolamin, gibi pozitif yüklü bir alkol
veya gliserol, inozitol, serin gibi yüksüz bir grubun fosfodiester bağı ile bağlanmasından oluşmuşlardır.Gliserofosfolipitlerin hücre membranının yapısında yer alma, akciğer surfaktanının yapısına katılma, hücre içi ikincil haberci olma gibi değişik fonksiyonları vardır. |
Bu derste triacilgliserol, glikolipid ve fosfolipidlerin yapı ve fonksiyonlarının öğrenilmesi hedeflenmektedir. |
Biyolojik membranlar ve transport sistemleri
|
2 |
Preklinik (Teorik) |
13 |
Prof. Dr. Mehmet Gürbilek |
Hücre ve organellerin fonksiyonlarının, temel yapılarının tanımlanması, ve bunlar arasındaki ilişkinin anlaşılması |
Hücre ve organellerin fonksiyonlarını kavrayabilmek. |
Sterol, terpen ve kolesterol
|
2 |
Preklinik (Teorik) |
14 |
Prof. Dr. Sevil Kurban |
Terpenler ve sterol türevleri (kolesterol, safra asitleri, D vitamini ve steroid hormonları) bu grubu oluştururlar
5 C ve 2 çift bağ içeriren izopren birimlerinin ardarda dizilimiyle oluşmuşlardır. Sterol türevlerinde
yapılarındaki izopren türevleri ileri derecede halkalaşmıştır. kolesterol 3 adet 6 C’lu fenontren halkası ile 5 C’lu siklopentan halkası, Steran halka (siklopentanoperhidrofenantren halka) dan oluşmuş 27 karbonlu bir alkoldur. |
bu derste kolesterol başta olmak üzere başlıca terpen türevi lipidlerin yapı ve fonksiyonunun öğrenilmesi hedeflenmiştir. |
Tıbbi Biyokimya Laboratuvar Pratiği 1/2
|
4 |
Preklinik (Teorik) |
51 |
Öğr. Gör. Dr. Cemile Topcu |
Karbonhidratlar |
Karbonhidratlar |
Tıbbi Biyokimya Laboratuvar Pratiği 2/2
|
4 |
Preklinik (Teorik) |
52 |
Öğr. Gör. Dr. Cemile Topcu |
Proteinler |
Proteinler |